Superenzym åbner for effektivt bioraffinaderi

Ny viden om, hvordan et særligt superenzym opfører sig, vil fjerne en flaskehals i bioraffinaderier og kunne forkorte omdannelse af f.eks. træ til biobrændsel fra uger til timer.

Det såkaldte LPMO-enzym er dermed vigtigt for udviklingen af andengenerations biobrændstof – brændstof, der kan udvindes uden at drive rovdrift på fødevareressourcer som majs og sukkerroer. Men Finn L. Aachmann og Gustav Vaaje-Kolstad, forskere ved henholdsvis Norges teknisk-naturvitenskapelige universitet (NTNU) og Universitetet for Miljø- og Biovitenskap (UMB) lægger vægt på den dybere forståelse af enzymet, der nu er opnået – og som kan forbedre teknologien. Og velfungerende enzymteknologi er en af grundpillerne i et rentabelt og effektivt bioraffinaderi.

»At lave biobrændstof er jo bare én mulighed. Men når man kan nedbryde cellulose eller kitin eller andre krystallinske strukturer til et oxygen-molekyle, som kan bruges til at bygge andre ting op, f.eks. lave plastic, så sætter kun fantasien grænser for, hvad det kan bruges til,« siger Finn L. Aachmann og Gustav Vaaje-Kolstad, der understreger, at der ikke kun er tale om bioenergi, men helt overordnet om grøn kemi og biobaseret økonomi.

Flaskehalsen i bioraffinering

Hidtil har bioraffinering været dyrt, og den vanskelige og ugelange proces med at nedbryde celluloserig biomasse til sukkeropløsning har udgjort en flaskehals. Med det norske forskerteams dybere forståelse af enzymatisk nedbrydning af biomasse er processen forkortet til nogle timer, og alt det sukker, som ligger i plantematerialerne, kan nu anvendes.

Selve superenzymet blev opdaget af Gustav Vaaje-Kolstad og Vincent Eijsink fra UMB for flere år siden, og Novozymes købte i 2011 patentet til teknologien.

Men for at få en dybere indsigt i, hvordan enzymet virker, indledte UMB-forskerne et samarbejde med Finn L. Aachmann. Og det er resultatet af deres undersøgelser, der nu er blevet offentliggjort i tidsskriftet Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA.

Ved at anvende NMR-teknologi (Nuclear Magnetic Resonance), der går ud på at bruge kernemagnetisk resonans til at bestemme den molekylære struktur på alt fra organiske forbindelser til proteiner, suppleret med andre analytiske metoder, fandt forskerne ud af, hvordan enzymerne helt præcist arbejder.

»Gennem samarbejdet har vi fundet ud af, at enzymet binder et kobberatom og genererer et aktiveret ilt-molekyle. Når enzymet er ladet med ilt-molekylet, kan det fyre ladningen af mod overfladen, som det binder sig til for at ødelægge den,« fortæller Finn L. Aachmann og Gustav Vaaje-Kolstad.

[>>media:78683|]

Overfladen kan f.eks. være cellulosefiber i en træstamme, hvor det nu aktiverede oxygen-molekyle vil spalte den fiber, som det rammer.

»Man skal forestille sig, at de enkelte cellulosefibre, der ligger på overfladen, udgør en ganske fast, krystallinsk og homogen overflade – som et ark papir. Nu gør enzymet det, at det binder sig ned mod den krystallinske overflade. Og iltmolekylet, som det fyrer af, laver et brud i cellulose-kæderne, så to flige af cellulosemolekylet stikker op. Derved kan de andre, velkendte hydrolaser-enzymer tage ved cellulosemolekyle-fligen, trække det af og nedbryde det til monosukker, der kan fermenteres til sprit,« forklarer Finn L. Aachmann og Gustav Vaaje-Kolstad.