Danske oste skal laves med enzymer fra kamelmaver
more_vert
close

Få de daglige nyheder fra Version2 og Ingeniøren. Læs mere om nyhedsbrevene her.

close
Ved at tilmelde dig accepterer du vores Brugerbetingelser, og du accepterer, at Teknologiens Mediehus og IDA-gruppen lejlighedsvis kan kontakte dig om arrangementer, analyser, nyheder, job og tilbud m.m. via telefon og e-mail. I nyhedsbreve, e-mails fra Teknologiens Mediehus kan der forefindes markedsføring fra samarbejdspartnere.

Danske oste skal laves med enzymer fra kamelmaver

Danske oste skal laves med enzymer fra kamelens mave. Det er i hvert fald tanken hos danske Chr. Hansen, der udvikler og producerer enzymer, bakteriekulturer, probiotika og naturlige farver til fremstilling af fødevarer og kosttilskud.

Forskere har nemlig fundet ud af, at man får mere ost ud af hver liter mælk med dette nye enzym fra kameler samtidig med, at osten får en bedre smag. Indtil nu har man brugt et enzym fra kalvemaver til at producere ost.

Chr. Hansen startede med at lancere det nye enzym i Sydamerika og Nordamerika og er nu nået til at rulle det ud i Europa. Virksomheden forventer, at det kommer ud til de danske osteproducenter denne sommer - det er netop nu på vej gennem godkendelsesprocessen hos myndighederne.

Læs også: Video: Sådan laver enzymer fra kamelmaven mælk til ost

»Vi forventer, at nye enzymer får en stor del af markedet. Det har været en succes i Syd- og Nordamerika, men vi har ikke været der så længe og det går langsomt med at introducere noget nyt i branchen, da den er konservativ. Salget af dette produkt vokser dog hurtigere end det har gjort med noget andet nyt produkt,« siger David Stroo, der er Marketing Director, Enzymes & Tests ved Chr. Hansen, til Ing.dk.

Ingen bitterhed fra cellekerner

Det nye enzym er bedre end kalveenzymet, da det laver mindre skade på komponenterne i mælken, hvilket resulterer i mindre spild og at man undgår en bitter smag som rester fra skaderne ellers kan medføre.

Enzymet fra kamelmaven tilsættes i en flydende opløsning som noget af det første til mælken - målet er at ligesom med enzymet fra kalvemaven at få mælken til at størkne og dermed blive til ost. Enzymet påvirker mælkeproteinerne, casein miceller, hvilket får mælkens faste partikler til at samle sig.

De tidligere enzymer, man har brugt, skadede gerne cellekernen i casein micellerne, hvilket resulterede i spildprodukter, som kunne give en bitter smag og mindre god udnyttelse af mælken. Det nye kamel-enzym spalter kun den 'behårede' overflade på casein micellerne, kappacasein, og påvirker ikke cellekernen. Spaltningen får proteinerne til at blive mindre vandopløselige, hvilket får dem til at samle sig og gøre mælken fast.

Se nærmere i denne animerede video fra Chr. Hansen.

Teknisk overraskelse

Sammenlignet med andre typer osteløbe giver det nye enzymprodukt, som har fået navnet Chy-Max M, typisk 0,2-0,8 kg ekstra ost per 100 kg ost produceret.

»Vi blev meget overraskede over, at dette enzym var så meget bedre end andre. Det er teknisk interessant, at enzymet fra en anden art er bedre end enzymet fra den art, som mælken kommer fra,« siger David Stroo til Ing.dk.

Han forklarer, at de tror, at det skyldes den anderledes sammensætning i kamelmælken. Kamelmælk har nemlig et større indhold af antistoffet immunglobulin, der kan styrke immunforsvaret, og det er derfor mere optimalt med et mere nænsomt enzym som ikke skader disse antistoffer når kamelungen dier de første par år af sin levetid.

Chr. Hansen har tidligere undersøgt enzymer fra forskellige andre arter, men dette fra kamelen er det bedste, de hidtil har fundet og det var endda lidt af en tilfældighed.

Ide fra nomader

Det var Dr. Zakariah Farah, der arbejder på det tekniske universitet i Schweiz, der fandt kamel-enzymet. Han er oprindeligt fra Somalia og et af de problemer, nomaderne her har, er, at mælken fra deres kameler ikke kan holde sig, når de rejser gennem ørkenen. For at undgå spild af den vigtige ressource ville de derfor lave ost af kamelens mælk, men desværre var det ikke muligt ved hjælp af de enzymer, man kendte.

Løsningen viste sig at være at bruge enzymet chymosin fra kamelmaver i stedet for. Men da kamelmaver ikke sådan lige er til at få fat i, bestemte Dr. Farah sig for at producere kamel-chymosin ved hjælp af bioteknologi og lade det producere af en svamp.

I samarbejde med Chr. Hansen begyndte han at isolere chymosinets ribonukleinsyre, RNA, fra maven på en kamelkalv. Herefter blev chymosin-RNAet kopieret til DNA i laboratoriet, et såkaldt cDNA. Kamel-chymosinets cDNA blev så puttet ind i et større cirkelformet stykke DNA kaldet en ekspressionsvektor.

Denne ekspressionsvektor indeholdt alle de oplysninger, som var nødvendige for at omdanne en svampecelle til en lille chymosinfabrik. På den måde blev det muligt at producere store mængder kamel-chymosin.

Grundlagde Chr. Hansen

Det hidtil mest brugte enzym til ostefremstilling kommer fra kalvemaver. Det var faktisk dette enzym, der grundlagde virksomheden Chr. Hansen, da det var danskeren Christian D. A. Hansen, som i 1874 opfandt en metode til at isolere dette enzym fra kalvemaver. I dag produceres en stor del af verdens kalvechymosin ved gæring af en svamp, Aspergillus, som er blevet genetisk modificeret til at kunne producere kalvechymosin.

Oprindeligt menes enzymernes effekt og dermed ost at være blevet opdaget, da nogle i tidernes morgen opbevarede mælk i en mave - formentlig fra en kalv - og endte op med ost.

Siden danskerne fandt ud af at producere kalvechymosin - altså i over 125 år - mente verdens osteproducenter, at chymosin fra kalve var det bedste enzym til at lave ost af komælk. Men nu har det altså vist sig, at der findes en endnu bedre form for chymosin i kameler, ifølge Chr. Hansen.

Det nye enzymprodukt, der ifølge Chr. Hansen kan bruges i produktionen af alle ostetyper, vandt også en europæisk Food Ingredients Excellence Award i november for "Dairy Innovation of the Year" og produktet blev i denne forbindelse kaldt den næste generation af chymosin inden for ostefremstilling.

Dokumentation

Chr. Hansen om enzymet

sortSortér kommentarer
  • Ældste først
  • Nyeste først
  • Bedste først

Meget interessant læsning, dog synes jeg at udtalelsen i slutningen af video var meget morsomt: "Finally, CHYMAX M is kosher, halal and suitable for vegetarians."

Er der ikke tale om et syntetisk masseproduktion af enzymet? Så er der jo ingen grund til at komme med udtalelsen...

Der er også en typo i artiklen: sidste afsnit, "bruges i produktionen af alle ostetyprt"

Som sagt meget interessant, jeg kom dog til at tænke på om de bruger en vektor de selv har opbygget eller om de bruger nogle af de allerede tilgænglige rekombinante vektorer? (Selvfølgelig, er insert genet anderledes - det var mere om transskriptionssystem o.lign.)
Et andet punkt som jeg synes er interessant er hvordan "klipningen" af K-casein udføres: er det ensartet for hele overfladen af micellen eller er den afhæning af første kontaktpunkt?

  • 0
  • 0

Det er meget interessant! Jeg er selv bekendt med brugen af løbeenzymet fra en kalvemave. Og med hensyn til dit andet punkt kan jeg fortælle følgende ud fra løbeenzymet Chymosin fra en kalvemave:

Chymosin er en protease, som er et enzym der kan klippe proteiner i stykker til mindre aminosyrerkæder. Mælkens koagulering er som nævnt inddelt i 2 faser, og det er den første fase du spørger til, som benævnes GMP-klipning ( glycko-makro-peptid). Det er her en meget negativ del af kappa-kaseinet frigøres. Kappa-kaseinet er opbygget af 169 aminosyrer. Løbeenzymet er specifikt for bestemte aminosyrer, de aromatiske, og dvs. at det kun kan klippe proteiner ved disse bestemte aminosyrer.

Årsagen til at det er et stykke af kappa-kaseinet der frigøres er pga proteinets stærkt foldede struktur, der gør det svært for enzymet at trænge ind igennem proteinet. Chymosin har faktisk kun mulighed for at komme til på overfladen af micellen, hvor kappa-kaseinet er placeret, og her er der kun ét sted, som er tilgængeligt for enzymet. Det sted hvor Chymosin kan klippe er mellem 105-106 aminosyrer.

Her bliver 1/3 af kappa-kaseinet klippet fra, og kaseinpartiklerne mister en del af deres negative ladning, som ellers forhindrer sammenstødning af partiklerne. Herefter er proteinet spaltet i 2 proteiner, parakasein og makropeptid. Makropeptid går i opløsning efter spaltning, og parakasein bliver efterladt på micellens overflade. Kappa-kaseinets negative ladning og emulgerende virkning er hermed forsvundet, hvilket fører til at kaseinmicellerne bliver uopløselige og fælder ud. Dette kaldes koagulation.

Håber det besvarer dit spørgsmål med hensyn til klipningen af kappa-kaseinet :)

Mvh Søren.

  • 0
  • 0

Tak for den grundige forklaring.

Der er nu opstået endnu et spørgsmål: Er Chymosin begrænset til amidbindingen mellem 105 og 106 eller kan den også hydrolyserer andre amidbindinger med aromatiske aminosyrer?
Jeg søgte selv efter netop dette emne men kunne ikke finde noget som gav en grundig nok forklaring - det skal siges at jeg desværre ikke havde tid til at foretage en grundig søgning, og det blev ikke til andet end skimten igennem af nogle artikler.

Et andet er om det har noget med ladningen på peptiden at gør? Er det ikke fordi peptiden er hydrofilt? Og at når det sidder i K-caseinet så udligner det den hydrofobe effekt som para-casein har. Det vil ihvertfald forklare hvorfor det klumper sammen og der sker et faseadskillelse efter at proteasen har virket.

  • 0
  • 0

Dette er helt sikkert et interessant produkt, men er det billigere end klassisk kalvemaveløbe? et skift skal bla. kunne forsvares over for mejerichefen ved at det:
1. Giver større udbytte?
2. Det samlet set vil være billigere at benytte?
3. Er det noget ikke giver nogen kvalitets forringelse

  • 0
  • 0
Bidrag med din viden – log ind og deltag i debatten